Notre recherche se concentre sur les bases moléculaires de la maladie d'Alzheimer (MA). La protéine précurseur amyloïde, APP, joue un rôle central dans la MA.

Nous nous intéressons à la fois aux mécanismes moléculaires de sa fonction pathogène et à sa fonction physiologique. Ce dernier point semble particulièrement important, car il existe de nombreux indices montrant que les troubles de la fonction physiologique de l'APP entraînent une morphologie perturbée et une transmission erronée des neurotransmetteurs au niveau de la synapse.

La localisation subcellulaire de l'APP et des protéines homologues de l'APP, APLP1 et APLP2, a une influence considérable sur leur fonction physiologique et leur effet pathogène. C'est pourquoi nous nous intéressons à la régulation du transport subcellulaire antérograde et rétrograde de l'APP.

Comme les cellules nerveuses, et en particulier leurs prolongements, les axones, ont une structure très complexe et ne peuvent pas être renouvelés au cours de la vie, ils représentent le talon d'Achille du cerveau et sont très vulnérables aux changements au cours du vieillissement. Comme la famille des gènes APP joue également un rôle essentiel dans le maintien de la structure axonale, il s'agit là d'un autre axe de recherche important de notre groupe de travail.

Pour traiter ces sujets, nous utilisons un large éventail de méthodes classiques et modernes de biologie structurelle, de biochimie, de biologie cellulaire et de microscopie, qui permettent d'analyser en détail les processus moléculaires de l'apparition des maladies.